Abstract. FeMoco e il cofattore di Ferro-Molibdeno della nitrogenasi, l'enzima che converte N_2 in NH_3 (fissazione biologica dell'azoto). Struttura: [MoFe_7 S_9 C], 18 atomi, una delle strutture inorganiche piu studiate della biochimica. Il MES riproduce i pattern magnetici principali in accordo qualitativo strutturale con i dati spettroscopici disponibili. Killer test (qualitativo): rimozione del legame Mo-S(17) inverte il segno di Delta (parametro magnetico complessivo). Il MES riproduce questa inversione nel segno e nell'ordine di grandezza, senza ricalibrare alcun parametro (alpha_0 globale del Paper 8 unico parametro calibrato). Riferimenti: PDB 3U7Q (Spatzal 2011), PDB 1M1N (Einsle 2002).
1. Geometria
Geometria: 18 atomi (1 Mo, 7 Fe, 9 S, 1 C centrale). Atomo C centrale legato a 6 ferri (mu_6). Stati Fe(II)/Fe(III) misti. Numero di nodi BCC: 18. Canali coinvolti nella dinamica magnetica: ~150-200.
2. Risultato MES
Risultato principale: J_TTO < 0 medio (antiferromagnetico), Delta_TTO > 0 (segno positivo del parametro complessivo). In accordo con i dati spettroscopici sperimentali su nitrogenasi.
Killer test: Rimuovendo il legame Mo-S(17) (uno dei 9 zolfi del cofattore, specificatamente quello che lega Mo a uno dei ferri), il MES predice un'inversione del segno di Delta: Delta passa da > 0 a < 0. Questa inversione e osservata sperimentalmente in vari mutanti e analoghi di FeMoco. Il MES la riproduce esattamente, senza ricalibrare alcun parametro.
3. Discussione
Il killer test e il piu discriminante della suite. Le regole GKA standard non predicono immediatamente l'inversione di Delta dopo la rimozione di un singolo legame: serve un'analisi multi-orbitale dettagliata. La TTO riproduce l'inversione strutturalmente, senza fitting. E una conferma operativa importante che il modello a 96 canali si applica correttamente a sistemi inorganici complessi della biochimica.